ISIAS

"Des amyloïdes de bactéries présentant une structure surprenante " par Laurel Hamers

Traduction et compléments de Jacques Hallard
mardi 7 mars 2017 par Hamers Laurel


ISIAS Biologie
Des amyloïdes de bactéries présentant une structure surprenante
Les structures de protéines de la bactérie Staphylococcus aureus diffèrent de celles qui sont présentes dans la maladie d’Alzheimer et dans la maladie de Parkinson
L’article d’origine de Laurel Hamers a été publié le 23 février 2017 par Science News sous le titre « Bacteria’s amyloids display surprising structure » ; il est accessible sur le site  : https://www.sciencenews.org/article/bacterias-amyloids-display-surprising-structure

PUISSANCE DE LA PROTEINE Les protéines de la bactérie Staphylococcus aureus produisent des agrégats amyloïdes (les structures semblables à des flûtes dans cette illustration) qui sont toxiques pour les cellules humaines. Dima Abelski / Dimedia.

[Voir les détails pour la bactérie Staphylococcus aureus avec vidéo].

Les grappes d’une protéine bactérienne toxique ont une structure surprenante, différente des structures similaires qui sont associées à la
maladie d’Alzheimer et à la maladie de Parkinson chez les êtres humains, rapportent des scientifiques dans le numéro du 24 février 2017 dans la revue scientifique ‘Science’.

Ces groupes morphologiques, appelés amyloïdes, sont définis en partie par leur structure : des régions droites de chaînes protéiques appelées brins bêta, pliées en accordéon dans des feuilles bêta aplaties, qui s’empilent ensuite pour former une fibre. Il faudrait maintenant élargir cette définition.

[D’après Wikipédia, « Une plaque amyloïde est une accumulation extracellulaire de bêta-amyloïde, résultant de deux clivages de la protéine précurseur de l’amyloïde par la sécrétase. Les plaques amyloïdes sont impliquées dans des maladies neurodégénératives comme la maladie d’Alzheimer. C’est Paul Divry, professeur de psychiatrie à l’Université de Liège (Belgique), qui identifia ces plaques amyloïdes grâce à des coupes microscopiques finement teintées qu’il avait l’habitude d’observer dans son laboratoire. Plusieurs stratégies de thérapies sont envisagées en recherche, comme la création d’un vaccin anti-peptide Aβ, l’augmentation de l’activité de l’enzyme impliquée dans le clivage physiologique de la protéine précurseur de l’amyloïde, ou encore la diminution de l’activité de la β-sécrétase, à l’origine de la libération des bêta-amyloïdes. Les plaques amyloïdes sont utilisées dans des recherches portant sur le déclin cognitif1… » Article complet sur : https://fr.wikipedia.org/wiki/Plaque_amylo%C3%AFde ].

« Tous les amyloïdes qui ont été structurellement examinés jusqu’à présent ont certaines caractéristiques », explique Matthew Chapman, un biologiste à l’Université du Michigan à Ann Arbor aux Etats-Unis, qui ne faisait pas partie de l’étude. « C’est une protéine amyloïde bizarre qui est observé là ».

Dans le cerveau humain, les protéines mal repliées peuvent former des amyloïdes qui déclenchent des maladies neuro-dégénératives. Mais les amyloïdes ne sont pas toujours un signe de quelque chose qui aurait mal tourné : certaines bactéries font des amyloïdes pour s’aider à défendre leur territoire.

Chez la bactérie Staphylococcus aureus, par exemple, la protéine PSMα3 se rassemble en amyloïdes qui aident les bactéries à tuer d’autres cellules. Des recherches antérieures ont suggéré que les amas de PSMα3 étaient formés comme n’importe quel autre amyloïde. Mais les chercheurs utilisant la cristallographie aux rayons X ont constaté qu’au lieu de présenter des brins bêta droits, la fibre PSMα3 était composée de structures frisées, appelées hélices alpha, qui ressemblent à un fil téléphonique enroulé. Les hélices forment toujours une forme de fibre familière comme les feuillets ou brins bêta, mais les feuilles constituant cette fibre étaient ondulées au lieu d’être aplaties.

[Voir par exemple la représentation de l’hélice alpha courante dans un article ici].

L’histoire continue après l’illustration ci-dessous.

Amyloïde atypique

Une protéine de la bactérie Staphylococcus aureus produit des amyloïdes à partir de feuilles d’hélices alpha bouclées (à gauche) plutôt que des feuillets ou brins béta plats typiques (à droite).



Einav Tayeb-Fligelman / Institut technologique Technion-Israël.

« De l’extérieur, cela se ressemble exactement. Mais avec un agrandissement, ces structures semblent complètement différentes quant à leurs unités fondamentales », explique le coauteur de l’étude Meytal Landau, une biologiste travaillant à l’Institut technologique Technion-Israël à Haïfa en Israël. « C’est quelque chose qui m’a vraiment interpellé ».

Matthiew Chapman pensa d’abord que la découverte devait être une erreur. Les hélices alpha sont une structure protéique très commune, mais « elles ne s’empilent généralement pas l’une sur l’autre pour former une feuille », dit-il. « C’est une structure très rare dans la nature ». Maintenant, dit-il, il est tout à fait clair que les hélices alpha construisent cet amyloïde.

Obtenir une telle image détaillée d’un amyloïde est un défi, de sorte que Meytal Landau n’est pas sûre que PSMα3 soit vraiment une exception et elle se demande si d’autres protéines peuvent se comporter de façon semblable à de tels amas d’amyloïdes.

Quoi qu’il en soit, connaître la structure peut avoir une utilité. Lorsque Meytal Landau et ses collègues ont empêché la protéine PSMα3 de former une structure amyloïde, les bactéries n’étaient pas aussi capables d’attaquer les cellules immunitaires humaines.

Plutôt que la chasse pour découvrir des médicaments puissants qui ciblent les bactéries difficiles à tuer par elles-mêmes, Meytal Landau suggère que les scientifiques pourraient éventuellement être en mesure de développer des médicaments qui ciblent les protéines contrôlant l’agressivité des bactéries.

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Citation

E. Tayeb-Fligelman et al. The cytotoxic Staphylococcus aureus PSMα3 reveals a cross-α amyloid-like fibril. Science. Vol. 355, February 24, 2017. doi : 10.1126/science.aaf4901

Further Reading Lecture complémentaire

T.H. Saey. Protein mobs kill cells that most need those proteins to survive. Science News. Vol. 190, December 10, 2016, p. 14.

Retour au début de l’article traduit

Traduction, compléments entre […] et intégration de liens hypertextes par Jacques HALLARD, Ingénieur CNAM, consultant indépendant – 05/03/2017

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